NMR Restraints Grid
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NMR Restraints Grid |
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Result table
| image | mrblock_id | pdb_id | bmrb_id | cing | in_dress | stage | program | type | subtype | item_count |
|
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29734 |
1bbn   |
4094 | cing | dress | 2-parsed | STAR | entry | full | 1090 |
data_1bbn_MR_file_constraints
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_Study_list.Entry_ID parsed_1bbn
_Study_list.ID 1
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_Study.Study_list_ID
1 "Conversion project" NMR . parsed_1bbn 1
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_Entry.Sf_category entry_information
_Entry.ID parsed_1bbn
_Entry.Title "Original constraint list(s)"
_Entry.Version_type original
_Entry.Submission_date .
_Entry.Accession_date .
_Entry.Last_release_date .
_Entry.Original_release_date .
_Entry.Origination .
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_Entry.Original_NMR_STAR_version .
_Entry.Experimental_method NMR
_Entry.Experimental_method_subtype .
loop_
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_Related_entries.Database_accession_code
_Related_entries.Relationship
_Related_entries.Entry_ID
PDB 1bbn "Master copy" parsed_1bbn
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_Constraint_stat_list.Sf_category constraint_statistics
_Constraint_stat_list.Entry_ID parsed_1bbn
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_Constraint_file.Constraint_subtype
_Constraint_file.Constraint_subsubtype
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_Constraint_file.Entry_ID
_Constraint_file.Constraint_stat_list_ID
1 1bbn.mr . . "MR format" 1 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1bbn 1
1 1bbn.mr . . XPLOR/CNS 2 distance NOE simple 588 parsed_1bbn 1
1 1bbn.mr . . XPLOR/CNS 3 distance NOE simple 231 parsed_1bbn 1
1 1bbn.mr . . XPLOR/CNS 4 distance "hydrogen bond" simple 98 parsed_1bbn 1
1 1bbn.mr . . n/a 5 comment "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1bbn 1
1 1bbn.mr . . XPLOR/CNS 6 "dihedral angle" "Not applicable" "Not applicable" 173 parsed_1bbn 1
1 1bbn.mr . . "MR format" 7 "nomenclature mapping" "Not applicable" "Not applicable" 0 parsed_1bbn 1
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_Org_constr_file_comment.Sf_category org_constr_file_comment
_Org_constr_file_comment.Entry_ID parsed_1bbn
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_Org_constr_file_comment.Block_ID 1
_Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos"
_Org_constr_file_comment.Comment
;
*HEADER CYTOKINE 01-MAY-92 1BBN
*COMPND INTERLEUKIN 4 (NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE)
*SOURCE HUMAN (HOMO SAPIENS) RECOMBINANT FORM EXPRESSED IN YEAST
*SOURCE 2 (SACCHAROMYCES CEREVISIAE)
*AUTHOR G.M.CLORE,B.POWERS,D.S.GARRETT,A.M.GRONENBORN
*REVDAT 1 31-OCT-93 1BBN 0
REMARK Experimental NMR restraints used for the three-dimensional structure
REMARK determination of recombinant human interleukin-4
REMARK
REMARK
REMARK Authors: G.M. Clore, B. Powers, D.S. Garrett and A.M. Gronenborn
REMARK
REMARK References
REMARK
REMARK 1. R. Powers, D.S. Garrett, C.J. March, E.A. Frieden, A.M. Gronenborn
REMARK and G.M. Clore (1992) Three dimensional solution structure of
REMARK human interleukin-4 by multidimensional heteronuclear magnetic
REMARK resonance spectroscopy. Science in press
REMARK
REMARK 2. R. Powers, D.S. Garrett, C.J. March, E.A. Frieden, A.M. Gronenborn
REMARK and G.M. Clore (1992) 1H, 15N, 13C and 13CO assignments of human
REMARK interleukin-4 using three-dimensional double- and triple-resonance
REMARK hetronuclear magnetic resonance spectroscopy. Biochemistry 31, issue
REMARK 18, in press
REMARK
REMARK 3. D.S. Garrett, R. Powers, C.J. March, E.A. Frieden, G.M. Clore
REMARK and A.M. Gronenborn (1992) Determination of the secondary structure
REMARK and folding topology of human interleukin-4 using three-dimensional
REMARK heteronuclear magnetic resonance spectroscopy. Biochemistry 31,
REMARK issue 18, in press
REMARK
REMARK All the coordinates
REMARK are included here as a separate file: il4_brookhaven.pdb
REMARK
REMARK The numbering scheme in this structure includes the four-residue
REMARK sequence Glu-Ala-Glu-Ala at the N-terminus of the recombinant
REMARK protein which is not part of the natural human IL-4; the natural
REMARK IL-4 sequence therefore starts at residue 5.
REMARK
REMARK Details of the structure determination and all structural
REMARK statistics are given in ref. 1 (i.e. agreement with experimental
REMARK restraints, deviations from ideality for bond lengths, angles,
REMARK planes and chirality, non-bonded contacts, atomic rms differences
REMARK between the calculated structures).
REMARK The structures are based on 823 interproton distance restraints
REMARK derived from NOE measurements; 98 hydrogen-bonding distance
REMARK restraints for 49 hydrogen-bonds identified on the basis of the
REMARK NOE and amide proton exchange data, as well as the initial structure
REMARK calculations; and 101 phi and 82 psi backbone torsion angle
REMARK restraints derived from oupling constants, NOE data, and 13C
REMARK secondary chemical shifts.
REMARK
REMARK The method used to determine the structures
REMARK is the hybrid metric matrix distance geometry-dynamical simulated
REMARK annealing method [Nilges, M., Clore, G.M. & Gronenborn, A.M.
REMARK FEBS Lett. 229, 317-324 (1988)].
REMARK
REMARK
REMARK
REMARK The NOE restraints are given in (A) and the torsion angle restraints
REMARK in (B).
REMARK
REMARK
A. NOE interproton distance restraints
The restraints are represented by square-well potentials with the upper (u)
and lower (l) limits given by u=i+k and l=i-j where the numbers are
entered in the order i,j,k. [Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735]
The NOEs are classified into three distance ranges corresponding to
strong, medium and weak NOEs. These are 1.8-2.7 A, 1.8-3.3 A and 1.8-5.0 A,
respectively. Appropriate corrections to the upper limits for distances
involving methyl, methylene and Tyr and Phe aromatic ring protons, to account
for centre averaging, are carried out as described by Wuthrich et al.
[J. Mol. Biol. 169, 949-961 (1983)]. In addition, an extra 0.5 A is added
to the upper limits of distances involving methyl protons [Clore et al.
(1983) Biochemistry 26, 8012-8023; Wagner et al. (1987)
J. Mol. Biol. 196, 611-640].
The atom notation follows standard PDB format. The # indicates a single
wild card, and the * a full wild card. e.g. For Leu, HD* representes all the
methyl protons; for a normal methylene beta proton, HB# represents the
two protons. In these cases, the distances are calculated as centre
averages.
Note that the hard sphere van der Waals repulsion term ensures that
the minimum lower limit for all distances is the sum of the relevant
hard sphere atom radii.
;
save_
save_CNS/XPLOR_distance_constraints_2
_Distance_constraint_list.Sf_category distance_constraints
_Distance_constraint_list.Entry_ID parsed_1bbn
_Distance_constraint_list.ID 1
_Distance_constraint_list.Constraint_type NOE
_Distance_constraint_list.Constraint_file_ID 1
_Distance_constraint_list.Block_ID 2
_Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
loop_
_Dist_constraint_tree.Constraint_ID
_Dist_constraint_tree.Node_ID
_Dist_constraint_tree.Down_node_ID
_Dist_constraint_tree.Right_node_ID
_Dist_constraint_tree.Logic_operation
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_Dist_constraint_tree.Distance_constraint_list_ID
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_Dist_constraint_parse_err.End_line
_Dist_constraint_parse_err.End_column
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_Distance_constraint_list.ID 2
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_Distance_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
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_Dist_constraint_tree.Node_ID
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_Dist_constraint_tree.Entry_ID
_Dist_constraint_tree.Distance_constraint_list_ID
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87 1 . . . . . 1.8 1.5 2.3 parsed_1bbn 3
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98 1 . . . . . 2.8 2.4 3.3 parsed_1bbn 3
stop_
loop_
_Dist_constraint_comment_org.ID
_Dist_constraint_comment_org.Comment_text
_Dist_constraint_comment_org.Comment_begin_line
_Dist_constraint_comment_org.Comment_begin_column
_Dist_constraint_comment_org.Comment_end_line
_Dist_constraint_comment_org.Comment_end_column
_Dist_constraint_comment_org.Entry_ID
_Dist_constraint_comment_org.Distance_constraint_list_ID
1
;
!h-bond restraints
I9
;
1 1 3 4 parsed_1bbn 3
2 T10 8 1 8 5 parsed_1bbn 3
3 L11 13 1 13 5 parsed_1bbn 3
4 Q12 18 1 18 5 parsed_1bbn 3
5 E13 22 1 22 5 parsed_1bbn 3
6 I14 27 1 27 5 parsed_1bbn 3
7 I15 32 1 32 5 parsed_1bbn 3
8 K16 37 1 37 5 parsed_1bbn 3
9 T17 42 1 42 5 parsed_1bbn 3
10 V33 48 1 48 5 parsed_1bbn 3
11 E45 54 1 54 5 parsed_1bbn 3
12 K46 59 1 59 5 parsed_1bbn 3
13 E47 64 1 64 5 parsed_1bbn 3
14 T48 69 1 69 5 parsed_1bbn 3
15 F49 74 1 74 5 parsed_1bbn 3
16 C50 79 1 79 5 parsed_1bbn 3
17 R51 84 1 84 5 parsed_1bbn 3
18 A52 89 1 89 5 parsed_1bbn 3
19 A53 94 1 94 5 parsed_1bbn 3
20 T54 99 1 99 5 parsed_1bbn 3
21 V55 104 1 104 5 parsed_1bbn 3
22 L56 109 1 109 5 parsed_1bbn 3
23 R57 114 1 114 5 parsed_1bbn 3
24 Q75 119 1 119 5 parsed_1bbn 3
25 Q76 124 1 124 5 parsed_1bbn 3
26 F77 129 1 129 5 parsed_1bbn 3
27 H80 135 1 135 5 parsed_1bbn 3
28 Q82 141 1 141 5 parsed_1bbn 3
29 L83 146 1 146 5 parsed_1bbn 3
30 I84 151 1 151 5 parsed_1bbn 3
31 R85 156 1 156 5 parsed_1bbn 3
32 F86 161 1 161 5 parsed_1bbn 3
33 L87 166 1 166 5 parsed_1bbn 3
34 R89 171 1 171 5 parsed_1bbn 3
35 L90 176 1 176 5 parsed_1bbn 3
36 R92 181 1 181 5 parsed_1bbn 3
37 S111 186 1 186 6 parsed_1bbn 3
38 L113 191 1 191 6 parsed_1bbn 3
39 E114 196 1 196 6 parsed_1bbn 3
40 N115 201 1 201 6 parsed_1bbn 3
41 F116 206 1 206 6 parsed_1bbn 3
42 L117 211 1 211 6 parsed_1bbn 3
43 E118 216 1 216 6 parsed_1bbn 3
44 R119 221 1 221 6 parsed_1bbn 3
45 L120 226 1 226 6 parsed_1bbn 3
46 K121 231 1 231 6 parsed_1bbn 3
47 T122 236 1 236 6 parsed_1bbn 3
48 I123 241 1 241 6 parsed_1bbn 3
49 M124 246 1 246 6 parsed_1bbn 3
stop_
loop_
_Dist_constraint_parse_err.ID
_Dist_constraint_parse_err.Content
_Dist_constraint_parse_err.Begin_line
_Dist_constraint_parse_err.Begin_column
_Dist_constraint_parse_err.End_line
_Dist_constraint_parse_err.End_column
_Dist_constraint_parse_err.Entry_ID
_Dist_constraint_parse_err.Distance_constraint_list_ID
1 ` 194 66 194 66 parsed_1bbn 3
stop_
save_
save_MR_file_comment_5
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_Org_constr_file_comment.ID 2
_Org_constr_file_comment.Constraint_file_ID 1
_Org_constr_file_comment.Block_ID 5
_Org_constr_file_comment.Details "Generated by Wattos"
_Org_constr_file_comment.Comment
;
B. Torsion angle restraints
The torsion angle restraints are derived from coupling constant and NOE data
using the conformational grid search program STEREOSEARCH [Nilges, M.,
Clore, G.M. & Gronenborn, A.M. (1990) Biopolymers 29, 813-822].
They are represented by a square well potential
[Clore et al. (1986) EMBO J. 5, 2729-2735]. The upper and lower limits are
given by i+j and i-j respectively, where the numbers are entered in the order
x,i,j,m. x is the force constant and m the exponent used to compute the
torsion angle restraints target function.
;
save_
save_CNS/XPLOR_dihedral_6
_Torsion_angle_constraint_list.Sf_category torsion_angle_constraints
_Torsion_angle_constraint_list.Entry_ID parsed_1bbn
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_Torsion_angle_constraint_list.Constraint_file_ID 1
_Torsion_angle_constraint_list.Block_ID 6
_Torsion_angle_constraint_list.Details "Generated by Wattos"
loop_
_Torsion_angle_constraint.ID
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_Torsion_angle_constraint.Source_experiment_ID
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